Metabolismo Celular

El metabolismo es el conjunto de todas las reacciones químicas, que se producen en el interior de las células de un organismo y que son utilizadas para obtener o producir energía, por medio de los alimentos que ingiere y el oxígeno que ingresa a la célula. La comida está formada por proteínas, carbohidratos y grasas. Las sustancias químicas del sistema digestivo como las enzimas descomponen o transforman en partes más pequeñas los alimentos, que contienen azúcares, lípidos y proteínas. El organismo puede utilizar carbohidratos (azúcares) como combustible transformándolos metabólicamente para obtener ATP, elaborado en las mitocondrias de las células. Este combustible producirá la energía necesaria para los procesos vitales. La energía de los carbohidratos y lípidos (grasas) pueden ser almacenadas en tejidos corporales, tales como el hígado, los músculos y la grasa corporal. Mediante esas reacciones se transforman las moléculas nutritivas que, digeridas y transportadas por la sangre, llegan a ellas.

El metabolismo se refiere a todos los procesos físicos y químicos del cuerpo que convierten o usan energía, tales como:

• Respiración
• Circulación sanguínea
• Regulación de la temperatura corporal
• Contracción muscular
• Digestión de alimentos y nutrientes
• Eliminación de los desechos a través de la orina y de las heces
• Funcionamiento del cerebro y los nervios

El metabolismo tiene principalmente dos finalidades:

·Obtener energía química utilizable por la célula, que se almacena en forma de ATP (adenosín trifostato). Esta energía se obtiene por degradación de los nutrientes que se toman directamente del exterior o bien por degradación de otros compuestos que se han fabricado con esos nutrientes y que se almacenan como reserva.

·Fabricar sus propios compuestos a partir de los nutrientes, que serán utilizados para crear  sus estructuras o para almacenarlos como reserva.

Al producirse en las células de un organismo, se dice que existe un metabolismo celular permanente en todos los seres vivos, y que en ellos se produce una continua reacción química.

Estas reacciones químicas metabólicas (repetimos, ambas reacciones suceden en las células) pueden ser de dos tipos: catabolismo y anabolismo.

A. El catabolismo (fase destructiva o degradación)

     Su función es reducir, es decir de una sustancia o molécula compleja hacer una más simple.

      Catabolismo es, entonces, el conjunto de reacciones metabólicas mediante las cuales las moléculas orgánicas más o menos complejas (glúcidos, lípidos), que proceden del medio externo o de reservas internas, se rompen o degradan total o parcialmente transformándose en otras moléculas más sencillas (CO₂, H₂O, ácido láctico, amoniaco, etc.) y liberándose energía en mayor o menor cantidad que se almacena en forma de ATP (adenosín trifosfato). Esta energía será utilizada por la célula para realizar sus actividades vitales (transporte activo, contracción muscular, síntesis de moléculas). Ejemplo: Utilizar pan, arroz y otros carbohidratos (glucosa "macromoléculas") para transformarlo en energía (ATP) en el movimiento muscular, por medio de la degradación de la glucosa en la célula, para producir ATP en las mitocondrias, liberando CO₂ y H₂O, como moléculas más sencillas. Esto es conocido como un proceso catabólico.     

Las reacciones catabólicas se caracterizan por:

a-1) Son reacciones degradativas, mediante ellas compuestos complejos se transforman en otros más sencillos.

a-2) Son reacciones oxidativas, mediante las cuales se oxidan los compuestos orgánicos más o menos reducidos, liberándose electrones que son captados por coenzimas oxidadas que se reducen.

a-3) Son reacciones exergónicas en las que se libera energía que se almacena en forma de ATP.

a-4) Son procesos convergentes mediante los cuales a partir de compuestos muy diferentes se obtienen siempre los mismos compuestos (CO₂, ácido pirúvico, etanol, etcétera).

B. El anabolismo (fase constructiva)

Reacción química para que se forme una sustancia más compleja a partir otras más simples.

Anabolismo, entonces es el conjunto de reacciones metabólicas mediante las cuales a partir de compuestos sencillos (inorgánicos u orgánicos) se sintetizan moléculas más complejas. Mediante estas reacciones se crean nuevos enlaces por lo que se requiere un aporte de energía que provendrá del ATP.

Las moléculas sintetizadas son usadas por las células para formar sus componentes celulares y así poder crecer y renovarse o serán almacenadas como reserva para su posterior utilización como fuente de energía. Ejemplo: Utilizar aminoácidos para formar proteínas (macromoléculas) del cabello.

Las reacciones anabólicas se caracterizan por:

b-1) Son reacciones de síntesis, mediante ellas a partir de compuestos sencillos se sintetizan otros más complejos.

b-2) Son reacciones de reducción, mediante las cuales compuestos más oxidados se reducen, para ello se necesitan los electrones que ceden las coenzimas reducidas (NADH, FADH₂, etc. las cuales se oxidan.

b-3) Son reacciones endergónicas que requieren un aporte de energía que procede de la hidrólisis del ATP.

b-4) Son procesos divergentes debido a que, a partir de unos pocos compuestos se puede obtener una gran variedad de productos.

Rutas metabólicas
En las células se producen una gran cantidad de reacciones metabólicas (tanto catabólicas como anabólicas), estás no son independientes sino que están asociadas formando las denominadas rutas metabólicas. Por consiguiente una ruta o vía metabólica es una secuencia ordenada de reacciones en las que el producto final de una reacción es el sustrato inicial de la siguiente (como la glucólisis o glicólisis).

Mediante las distintas reacciones que se producen en una ruta un sustrato inicial se transforma en un producto final, y los compuestos intermedios de la ruta se denominan metabolitos. Todas estas reacciones están catalizadas por enzimas específicas.

Tipos de rutas metabólicas.

Las rutas metabólicas pueden ser:

1.) Lineales. Cuando el sustrato de la primera reacción (sustrato inicial de la ruta) es diferente al producto final de la última reacción.

2.) Cíclicas. Cuando el producto de la última reacción es el sustrato de la reacción inicial, en estos casos el sustrato inicial de la ruta es un compuesto que se incorpora en la primera reacción y el producto final de la ruta es algún compuesto que se forma en alguna etapa intermedia y que sale de la ruta.

Frecuentemente los metabolitos o los productos finales de una ruta suelen ser sustratos de reacciones de otras rutas, por lo que las rutas están enlazadas entre sí formando redes metabólicas complejas.

Ocurre un trastorno metabólico cuando hay reacciones químicas anormales en el cuerpo que interrumpen este proceso. Cuando eso ocurre, es posible que tenga demasiada cantidad de algunas sustancias o demasiado poco de otras que necesita para mantenerse saludable. Usted puede desarrollar un trastorno metabólico si algunos órganos, tales como el hígado o el páncreas, se enferman o no funcionan normalmente. La diabetes es un ejemplo.

Características de las Enzimas

Actividad Enzimática

   Las células son fábricas químicas increíblemente complejas. El metabolismo de una célula es la suma de todas las reacciones químicas que se realizan en ella. Muchas de estas reacciones se encuentran enlazadas en secuencias llamadas rutas metabólicas o vías metabólicas.

En una ruta metabólica, una molécula reactante inicial es modificada por una enzima y forma una molécula ligeramente diferente, que es modificada por otras enzimas, hasta llegar al producto final.

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica, es decir, su ADN.

Propiedades de las Enzimas

1. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación acelerando la reacción química, de forma que ocurra el proceso metabólico.

2.  Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces.

3. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, una reacción exergónica y endergónica, hasta alcanzar el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

4. Las enzimas no se consumen ni cambian de forma permanentemente en las reaccione que promueven.

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como en: 

• La sangre
• Los líquidos intestinales
• La boca (saliva)
• El estómago (jugo gástrico) 

Características de las enzimas

·         Como catalizadores, las enzimas son específicas.

·         Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a ciertos sustratos.

·         Cada enzima tiene una forma tridimensional característica con una configuración especial en su superficie.

·         Las enzimas son eficientes en extremo. En condiciones óptimas, pueden catalizar reacciones que van de 10 a la octava a 10 a la décima (más de 10 billones de veces) más rápido que las reacciones equiparables que se presentan sin las enzimas.

·         En el gran número de moléculas presentes en una célula, una enzima debe encontrar el sustrato correcto, además muchas de las reacciones se generan en un ambiente acuoso y a temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el movimiento rápido de las moléculas.

·         Por lo general, los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su función, así existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas, etc.

·         Algunas enzimas están formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas contienen una proteína que se llama apoenzima, que es inactiva sin un componente no proteíco llamado cofactor. Juntos, la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima activada o enzima completa. El cofactor puede ser un ión metálico.

No se conoce por completo la forma en que las enzimas disminuyen la energía de activación, sin embargo se cree que presenta la siguiente secuencia general:

1)    La superficie del sustrato hace contacto con una región específica, sobre la superficie de la molécula de la enzima que se conoce como sitio activo.

2)   Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama enzima-sustrato.

3)   La molécula del sustrato se transforma por el reacomodo de los átomos existentes, por el desdoblamiento de las moléculas del sustrato o por la combinación de varias moléculas del sustrato.

4)   Las moléculas del sustrato transformado, que ahora se llaman productos de la reacción, se separan de la molécula de enzima.

5)   Después de que termina la reacción, sus productos se separan de la enzima sin cambio y la enzima queda libre para unirse a otra molécula de sustrato.

Enzimas digestivas

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar (sustratos).

Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas.

Cada enzima actúa sobre un solo tipo de alimento, como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.

Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos

Las enzimas y la digestión

Enzima	Actúa sobre	Proporciona	Se produce en	Condiciones para que actúe
Ptialina	almidones.	Mono y disacáridos	La boca (glándulas salivares)	Medio moderadamente alcalino
Amilasa	almidones y azúcares	Glucosa	El estómago y páncreas	Medio moderadamente ácido
Pepsina	proteínas	Péptidos y aminoácidos	El estómago	Medio muy ácido
Lipasa	grasas	Ácidos grasos y glicerina	Páncreas e intestino	Medio alcalino y previa acción de las sales biliares
Lactasa	lactosa de la leche	Glucosa y galactosa	Intestino (su producción disminuye con el crecimiento)	Medio ácido
Tripsina	Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina.	Proteína y polipéptidos	Páncreas	Medio muy ácido

Factores que afectan la actividad enzimática

Temperatura: Las enzimas son inactivadas por el calor a temperaturas de 50ªC-60ªC inactivan rápidamente la mayor parte de las enzimas. Esta inactivaron es irreversible, pues al enfriar no se obtiene actividad otra vez. Esto explica que casi todos los organismos resulten muertos a una exposición a temperatura elevada: Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de reanudar su metabolismo.

Las Enzimas no son inactivadas por la congelación; las reacciones que producen tienen a lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen, pero la actividad catalítica reaparece si la temperatura vuelve a su estado normal

Acidez: Las enzimas son sensibles a los cambios de pH o sea de acidez o alcalinidad en el medio.

La mayor parte de enzimas intracelulares tienen pH óptimos cerca de la neutralidad, por lo que no actúan en medios ácidos ni alcalinos, los ácidos y bases enérgicos las inactivan irreversiblemente.

Concentración de Enzima, substrato y Cofactor: Si el pH y la temperatura de un sistema enzimático se mantiene constante pero hay exceso de sustrato, la intensidad de la reacción es directamente proporcional a la cantidad de enzima presente.

Venenos Enzimáticos: Algunas enzimas resultan muy sensibles a ciertos venenos como el ácido cianuro fluoruro lewisita etc. Resultan inactivadas aun frente a concentraciones bajas de estos venenos.

Aun las enzimas pueden actuar como venenos si se encuentran en lugar inadecuado. Varios tipos de venenos que son producidos por los animales como la de la serpiente, abeja y escorpión deben su poder letal a las enzimas que destruyen glóbulos rojos y otros tejidos.

pH: Los cambios de pH alteraran considerablemente la naturaleza iónica de los enzimas se sabe poco de las variaciones del pH en las enzimas.

Tipos de inhibición enzimática

Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad puesto que el Bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metálico. Sin embargo no todas las moléculas que se unen a las enzimas sin inhibidores, los activadores enzimáticos se unen a las enzimas y se incrementan su actividad.

La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente.

La unión del inhibidor puede ser reversible e irreversible. Normalmente los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y no clasifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.

En cambio los reversibles se unen a la enzima de forma no covalente donde da lugar a diferentes tipos de inhibición dependiendo si el inhibidor se una a la enzima, al complejo: enzima – sustrato o ambos

-Se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes= puentes de hidrógeno y enlaces iónicos.

- Los inhibidores y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica. Al contrario que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles no experimentan reacciones químicas cuando se une a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por diálisis.

TIPOS DE INHIBIDORES

Inhibidor Reversible: Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógenos, las interacción hidrofóbicas y los enlaces iónicos. 

Inhibición Competitiva: El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que se una el sustrato. El sustrato y el inhibidor compiten por el acceso al sitio activo de la enzima.

Este tipo de inhibidor se puede superar con concentraciones suficientes altas del sustrato, es decir dejando afuera el inhibidor.

Inhibición Mixta: El sustrato en el inhibidor afecta la unión del sustito y viceversa; este tipo de inhibidor se puede reducir pero no se puede superar al aumentar las concentraciones del sustrato aunque si se dan las cosas que se unan el sitio activo.

Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixta se unen al sitio activo (efecto alostérico)

Donde el inhibidor se une a otro sitio activo que no es el sitio activo de la enzima todo esto es un sitio alostérico cambia con la formación da la afinidad del sustrato por el sitito activo reducido.

Inhibición No Competitiva: Es una forma de una inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no acepta la unión del sustrato. El grado de inhibición depende de su concentración.

Inhibidor Irreversible:

La inhibición irreversible es diferente de la in activación enzimático reversible. Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan todas las proteínas.

No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitándola.

Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibición dependiente del tiempo y por ello su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinación del valor. Esto se debe a la cantidad de enzima activa a la concentración dada de inhibidor irreversible será diferente dependiendo del tiempo de pre-incubación del inhibidor con la enzima.

EJEMPLO DE LA ACCIÓN DE LA CATALASA SOBRE EL PERÓXIDO DE HIDRÓGENO

La catalasa está presente en las células y metabolizan el peróxido de hidrógeno (H₂O₂) hasta descomponerlo de agua (H₂O)  y oxígeno (O₂). El peróxido de hidrógeno es tóxico y la célula utiliza la catalasa para descomponerlo y permitir que sea inocuo para evitar futuros problemas celulares.