En una ruta metabólica, una
molécula reactante inicial es modificada por una enzima y forma una molécula
ligeramente diferente, que es modificada por otras enzimas, hasta llegar al
producto final.
Las enzimas
son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones
químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una
reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad
muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad
que sin la presencia de la enzima. En estas
reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las
cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos
los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones
enzimáticas.
Debido a que las enzimas son
extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas
reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo
de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la
regulación de la expresión génica, es decir, su ADN.
Propiedades
de las Enzimas
1. Como todos los catalizadores, las
enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación acelerando la reacción
química, de forma que ocurra el proceso metabólico.
2. Las enzimas no alteran el balance energético
de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio
de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces.
3. Una reacción que se produce bajo el
control de una enzima, o de un catalizador en general, una reacción exergónica
y endergónica, hasta alcanzar el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada.
4. Las enzimas no se consumen ni
cambian de forma permanentemente en las reaccione que promueven.
Las enzimas son proteínas
complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del
cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos
para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo
del trabajo de las enzimas.
Las enzimas son necesarias
para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y célula
del cuerpo, como en:
- La sangre
- Los líquidos intestinales
- La boca (saliva)
- El estómago (jugo gástrico)
Características de
las enzimas
·
Como catalizadores,
las enzimas son específicas.
·
Cada enzima, en
particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de las enzimas es
posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a ciertos
sustratos.
·
Cada enzima tiene
una forma tridimensional característica con una configuración especial en su
superficie.
·
Las enzimas son
eficientes en extremo. En condiciones óptimas, pueden catalizar reacciones que
van de 10 a la octava a 10 a la décima (más de 10 billones de veces) más rápido
que las reacciones equiparables que se presentan sin las enzimas.
·
En el gran número
de moléculas presentes en una célula, una enzima debe encontrar el sustrato
correcto, además muchas de las reacciones se generan en un ambiente acuoso y a
temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el movimiento rápido de
las moléculas.
·
Por lo general,
los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su
función, así existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas, etc.
·
Algunas enzimas
están formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las
enzimas contienen una proteína que se llama apoenzima, que es inactiva sin un
componente no proteíco llamado cofactor. Juntos, la apoenzima y el cofactor
forman la holoenzima activada o enzima completa. El cofactor puede ser un ión
metálico.
No se conoce por completo la forma en que las
enzimas disminuyen la energía de activación, sin embargo se cree que presenta
la siguiente secuencia general:
1) La superficie del
sustrato hace contacto con una región específica, sobre la superficie de la
molécula de la enzima que se conoce como sitio activo.
2) Se forma un compuesto
intermediario temporal que se llama enzima-sustrato.
3) La molécula del sustrato se
transforma por el reacomodo de los átomos existentes, por el desdoblamiento de
las moléculas del sustrato o por la combinación de varias moléculas del
sustrato.
4) Las moléculas del sustrato
transformado, que ahora se llaman productos de la reacción, se separan de la
molécula de enzima.
5) Después de que termina la
reacción, sus productos se separan de la enzima sin cambio y la enzima queda
libre para unirse a otra molécula de sustrato.
Enzimas digestivas
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que
permite reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar
(sustratos).
Cada una de las transformaciones, que experimentan
los alimentos en nuestro sistema digestivo está asociada a un tipo específico
de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas.
Cada enzima actúa sobre un solo tipo de alimento,
como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en
unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de
abajo.
Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede
actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen
adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos
Las
enzimas y la digestión
Enzima
|
Actúa sobre
|
Proporciona
|
Se produce en
|
Condiciones para que actúe
|
Ptialina
|
almidones.
|
Mono y disacáridos
|
La boca (glándulas salivares)
|
Medio moderadamente alcalino
|
Amilasa
|
almidones y azúcares
|
Glucosa
|
El estómago y páncreas
|
Medio moderadamente ácido
|
Pepsina
|
proteínas
|
Péptidos y aminoácidos
|
El estómago
|
Medio muy ácido
|
Lipasa
|
grasas
|
Ácidos grasos y glicerina
|
Páncreas e intestino
|
Medio alcalino y previa acción de las sales biliares
|
Lactasa
|
lactosa de la leche
|
Glucosa y galactosa
|
Intestino (su producción disminuye con el crecimiento)
|
Medio ácido
|
Tripsina
|
Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina.
|
Proteína y polipéptidos
|
Páncreas
|
Medio muy ácido
|
Factores
que afectan la actividad enzimática
Temperatura: Las enzimas son inactivadas por el calor a temperaturas de 50ªC-60ªC inactivan rápidamente la
mayor parte de las enzimas. Esta inactivaron es irreversible, pues al enfriar
no se obtiene actividad otra vez. Esto explica que casi todos los organismos
resulten muertos a una exposición
a temperatura elevada: Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de
reanudar su metabolismo.
Las Enzimas no son inactivadas por la congelación; las reacciones que
producen tienen a lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen,
pero la actividad catalítica reaparece si la temperatura vuelve a su estado
normal
Acidez: Las enzimas son sensibles a los cambios de pH o sea de
acidez o alcalinidad en el medio.
La mayor parte de enzimas intracelulares tienen pH óptimos cerca de la
neutralidad, por lo que no actúan en medios ácidos
ni alcalinos, los ácidos y bases enérgicos las inactivan irreversiblemente.
Concentración de Enzima, substrato y Cofactor:
Si el pH y la temperatura de un sistema
enzimático se mantiene constante pero hay exceso de sustrato, la intensidad de
la reacción es directamente proporcional a la cantidad de enzima presente.
Venenos Enzimáticos: Algunas enzimas resultan
muy sensibles a ciertos venenos como el ácido cianuro fluoruro lewisita etc.
Resultan inactivadas aun frente a concentraciones bajas de estos venenos.
Aun las enzimas pueden actuar como venenos si se encuentran en lugar inadecuado. Varios tipos de venenos que son producidos por los animales
como la de la serpiente, abeja y escorpión deben su poder letal a las enzimas
que destruyen glóbulos rojos y otros tejidos.
pH: Los cambios de pH alteraran considerablemente la naturaleza iónica de los enzimas se sabe poco de las
variaciones del pH en las enzimas.
Tipos de inhibición enzimática
Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad puesto que el Bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metálico. Sin embargo no todas las moléculas que se unen a las enzimas sin inhibidores, los activadores enzimáticos se unen a las enzimas y se incrementan su actividad.
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio
activo de la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reacción
correspondiente.
La unión del inhibidor puede ser reversible e irreversible. Normalmente los
inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y no
clasifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los
aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.
En cambio los reversibles se unen a la enzima de forma no covalente
donde da lugar a diferentes tipos de inhibición dependiendo si el inhibidor se
una a la enzima, al complejo: enzima – sustrato o ambos
-Se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes= puentes de
hidrógeno y enlaces iónicos.
- Los inhibidores y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica. Al contrario que ocurre con
el sustrato y los inhibidores irreversibles no experimentan reacciones químicas
cuando se une a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por
diálisis.
TIPOS DE INHIBIDORES
Inhibidor Reversible:
Inhibición Competitiva: El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo
tiempo, esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de
una enzima en el que se una el sustrato. El sustrato y el inhibidor compiten
por el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibidor se puede superar con
concentraciones suficientes altas del sustrato, es decir dejando afuera el
inhibidor.
Inhibición Mixta: El sustrato en el inhibidor afecta la unión del sustito y viceversa; este
tipo de inhibidor se puede reducir pero no se puede superar al aumentar las
concentraciones del sustrato aunque si se dan las cosas que se unan el sitio
activo.
Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixta se
unen al sitio activo (efecto alostérico)
Donde el inhibidor se une a otro sitio activo que no es
el sitio activo de la enzima todo esto es un sitio alostérico cambia con la
formación da la afinidad del sustrato por el sitito activo reducido.
Inhibición No Competitiva: Es una forma
de una inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su
actividad pero no acepta la unión del sustrato. El grado de inhibición depende
de su concentración.
Inhibidor
Irreversible:
La inhibición irreversible es diferente de la in activación enzimático
reversible. Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un
tipo de enzima y no inactivan todas las proteínas.
No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando
específicamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitándola.
Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibición dependiente del
tiempo y por ello su potencia
no puede ser caracterizada mediante la determinación del valor. Esto se debe a la cantidad de enzima activa a la concentración
dada de inhibidor irreversible será diferente dependiendo del tiempo de pre-incubación
del inhibidor con la enzima.
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